Впервые термин "фермент" предложил голландский естествоиспытатель Ван-Гельмонт, обозначивший им неизвестный агент, способствующий спиртовому брожению. В переводе с латинского языка фермент означает «закваска», синоним этого слова в греческом языке - энзим, что означает «в дрожжах». Оба слова связаны с дрожжевым брожением, которое невозможно без участия ферментов, играющих ключевую роль в бродильных процессах - химических реакциях, связанных с перевариванием и расщеплением сахаров. По своей природе ферменты являются биологическими катализаторами химических и биохимических реакций, которые протекают внутри клеток. Химические реакции могут протекать и без участия ферментов, но часто для этого требуются определенные условия: высокая температура, давление, присутствие металлов (железа, цинка, меди и платины и т.д.), которые также могут выступать в качестве катализаторов - ускорителей химических реакций, но скорость их без ферментов будет очень небольшой.

Ферменты в нашем организме выступают в роли биологических катализаторов, ускоряя биохимические реакции в сотни и тысячи раз, они способствуют полноценному пищеварению, усвоению питательных веществ и очищению организма. Ферменты принимают участие в осуществлении практически всех процессов жизнедеятельности организма: способствуют восстановлению эндоэкологического баланса, поддерживают систему кроветворения, снижают тромбообразование, нормализуют вязкость крови, улучшают микроциркуляцию, а также снабжение тканей кислородом и питательными веществами, нормализуют липидный обмен, снижают синтез холестерина низкой плотности. Во всех жизненно важных биохимических реакциях участвуют более трех тысяч известных к настоящему времени ферментов. Ферментная недостаточность, вызванная генетическими нарушениями или иными физиологическими причинами, приводит к нарушению здоровья и серьезным заболеваниям.

Многие ферменты могут работать как разрушители и восстановители, в зависимости от обстоятельств, расщепляя биомолекулы на фрагменты или вновь соединяя вместе продукты распада. В человеческом организме непрерывно работают тысячи различных ферментов. Только с их помощью возможно обновление клеток, трансформация питательных веществ в энергию и строительные материалы, обезвреживание отходов метаболизма и чужеродных веществ, защита организма от болезнетворных микроорганизмов и заживление ран. В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют энзимы, они выполняют различные функции, чаще всего их подразделяют на пищеварительные и метаболические .

Пищеварительные выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их попаданию в системный кровоток. Только при наличии ферментов происходит метаболизм жиров, белков и углеводов. Ферменты никогда не заменяют друг друга, каждый из них имеет свою функцию, основными пищеварительными ферментами являются амилаза , протеаза илипаза .

*Амилаза - гидролитический фермент, образуется преимущественно в слюнных железах и поджелудочной железе, поступает затем соответственно в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки и способствует утилизации глюкозы из крови. Амилаза участвует в переваривании углеводов пищи, разлагает сложные углеводы - крахмал и гликоген, обеспечивает сохранение нормальных показателей сахара крови. В настоящее время доказано, что 86% больных сахарным диабетом имеют недостаточное содержание амилазы в кишечнике. Различные типы амилаз действуют на определенные сахара: лактаза расщепляет молочный сахар - лактозу, мальтаза - мальтозу, сукраза расщепляет свекловичный сахар сахарозу.

*Липаза присутствует в желудочном соке, в секрете поджелудочной железы, а также в пищевых жирах и является важнейшим ферментом в процессе переваривания жиров, она синтезируется в поджелудочной железе и выделяется в кишечник, где расщепляет жиры, поступающие с пищей и гидролизирует молекулы жиров. Активность липазы значительно изменяется при заболеваниях поджелудочной железы, при онкологических заболеваниях и при неправильном питании.

Метаболические ферменты (энзимы) катализируют биохимические процессы внутри клеток, при которых происходит как выработка энергии, так и детоксикация организма и вывод отработанных продуктов распада. Каждая система, орган и ткань организма имеет свою сеть ферментов.

Ферменты и обмен веществ

Обмен веществ в организме человека складывается из двух процессов. Первый процесс - «анаболизм», что означает усвоение необходимых веществ и энергии. Второй процесс - «катаболизм» - распад отработанных продуктов жизнедеятельности организма. Эти важнейшие процессы находятся в постоянном взаимодействии, поддерживая жизнедеятельность организма.

*Нервная система - первая регулирующая система поддержания равновесия обменных процессов, она обрабатывает информацию, поступающую от всех систем, органов и тканей организма. Учитывая характер информации обменных процессов, нервная система принимает то или иное решение, задает ту или иную программу действия.

*Эндокринная система - вторая регулирующая система, благодаря вырабатываемым ею гормонам, активизируются или замедляются все процессы, протекающие в органах и тканях организма.

*Кровеносная система - третья система, регулирующая обмен веществ, поскольку посредством крови производится перенос гормонов и питательных веществ - витаминов, макроэлементов и минеральных солей.

Все эти системы реализуют свою программу через цепочку различных ферментов, благодаря которым человек может адекватно адаптироваться к изменяющимся условиям внешней и внутренней среды. Все ферменты являются белками, состоящими из аминокислот, небелковая часть молекулы фермента называется «коферментом», в неё могут входить микроэлементы и витамины. Все биохимические реакции с участием ферментов происходят в водной среде, в которой, как в коконе, находится наш организм. Часть ферментов входит в состав плазматической мембраны клеток, другие находятся и работают внутри клеток, третьи секретируются клетками и выходят в межклеточное пространство органов и тканей, попадают в кровеносную и лимфатическую систему или в просвет желудка, тонкой и толстой кишки.

Благодаря действию ферментов организм запасается железом, кровь свертывается при кровотечениях, мочевая кислота превращается в мочу, окись углерода удаляется из легких. Ферменты помогают печени, почкам, легким и желудочно-кишечному тракту выводить из организма продукты жизнедеятельности и токсины, способствуют использованию питательных веществ, построению новых мышечных тканей, нервных клеток, костей, кожи, восстановлению тканей желез внутренней секреции.

Ферменты принимают участие в осуществлении практически всех процессов жизнедеятельности организма: способствуют восстановлению экологического баланса организма, улучшают работу иммунной системы, регулируют выработку интерферонов, проявляют противовирусное и противомикробное действие, снижают вероятность развития аллергических и аутоиммунных реакций. Они также оказывают поддержку системе кроветворения, снижают агрегацию тромбоцитов, нормализуют вязкость крови, улучшают микроциркуляцию, а также снабжение тканей кислородом и питательными веществами. Комплексное воздействие ферментов улучшает процесс переваривания и усвоения пищи, нормализует липидный обмен, снижает синтез холестерина, повышает содержание холестерина высокой плотности, а также уменьшает побочные эффекты, связанные с приемом антибиотиков и гормональных препаратов.

Ферменты, коэнзимы и микроэлементы

В организме человека насчитывают около 3000 различных ферментов, структура которых закодирована в генетике каждого индивидуума. Основной функциональной характеристикой каждого фермента является скорость, с которой он работает, разрушая, трансформируя или синтезируя те или иные вещества. Функции ферментов строго индивидуальны и каждый из них принимает участие в активизации конкретного биохимического процесса. Со временем ферменты теряют свою эффективность и поэтому должны постоянно обновляться. Активность ферментов зависит от очень многих внешних факторов: при понижении температуры скорость химических реакций уменьшается, при повышении температуры скорость химических реакций сначала увеличивается, но затем начинает уменьшаться, поскольку при высоких температурах, близких к кипению, происходит денатурация - разрушение белковых молекул фермента. В состав ферментов входят некоторые микроэлементы - медь, железо, цинк, никель, селен, кобальт, марганец и др. Без молекул минеральных веществ ферменты не активны и не могут катализировать биохимические реакции. Активация ферментов происходит посредством присоединения к их молекулам атомов минеральных веществ, при этом присоединенный атом неорганического вещества становится активным центром всего ферментативного комплекса, например:

*Железо входит в состав важных окислительных ферментов - каталазы, пероксидазы, цитохромов углерода и азота, оно соединяет между собой атомы, благодаря чему из аминокислот образуются белковые молекулы, кроме того, железо из молекулы гемоглобина способно связывать кислород, чтобы переносить его к тканям;

*Цинк способен соединять между собой атомы кислорода и азота, а также атомы серы, поэтому пищеварительные ферменты пепсин и трипсин для активации требуют присоединения атома цинка;

*Медь обладает способностью разрывать или восстанавливать связи между атомами углерода и серы;

*Кобальт способен и разрушать, и восстанавливать химическую связь между атомами углерода;

*Молибден входит в состав азотфиксирующих ферментов и способен переводить в связанное состояние атмосферный азот, который является достаточно инертным веществом и с большим трудом вступает в биохимические реакции.

Многие ферменты с большой молекулярной массой проявляют каталитическую активность только в присутствии специфических низкомолекулярных веществ, называемых коферментами (коэнзимами), роль коэнзимов играют многие витамины и минеральные вещества, которые входят в состав активного центра фермента и обеспечивают его работу. Особую роль в организме человека играет коэнзим Q10 - непосредственный участник процессов, направленных на выработку энергии в организме человека. Коэнзим Q10 представляет собой клеточный компонент, участвующий в производстве энергии в митохондриях - внутриклеточных электростанциях, и играет важную роль в образовании организмом аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), являющейся первоисточником энергии в мышечных тканях. Коэнзим Q10 повышает устойчивость мышечной ткани к пиковым нагрузкам, снижает токсический и болевой эффект гипоксии, ускоряет обменные процессы и выведение конечных продуктов обмена веществ. По результатам экспериментальных и клинических исследований сделаны выводы о том, что Коэнзим Q10 также обладает свойствами эффективного антиоксиданта и защитника от преждевременного старения, он способен не только продлить жизнь, но и насытить ее энергией.

Учитывая сказанное выше, можно сделать выводы, что для полноценной функции ферментов необходимо постоянное и непрерывное поступление в организм витаминов, макро- и микроэлементов в составе пищи. Только в этом случае ферменты и ферментные системы организма будут успешно функционировать.

КЛИНИЧЕСКИЕ ИСПЫТАНИЯ ФЕРМЕНТОВ

Исследования последних десятилетий доказали, что ферменты необходимы для нормального функционирования иммунной системы организма: они регулируют выработку интерферонов, проявляют противовирусное и противомикробное действие, а также снижают вероятность развития аллергических и аутоиммунных реакций. Защитные механизмы способны сохранить организм человека здоровым только в том случае, если в организме имеется достаточное количество функционирующих ферментов. Каждый фермент в организме выполняет свою задачу: одни ферменты позволяют организму защищаться путем активизации макрофагов - лейкоцитов, способных распознавать и уничтожать в организме врагов. Другие ферменты помогают лимфоцитам создавать специфические антитела, которые связывают «чужеродных агентов» - бактериальных, вирусных и прочих, давая организму возможность своевременно их обезвредить. Важнейшую роль в здоровье иммунной системы играют протеолитические ферменты, в частности, протеаза , которая активно участвует в процессах метаболизма и пищеварения, она способна разрушать практически любые белки, которые не являются компонентами живых клеток организма - белковые структуры вирусов, бактерий и прочих патогенов. Протеазные ферменты оказались великолепной противовирусной терапией, работающей на нескольких уровнях. Многие вирусы окружены защитной протеиновой оболочкой, которую протеаза способна переварить, в результате вирусы становятся более уязвимыми к действию антивирусных препаратов. Кроме того, протеаза расщепляет непереваренный белок, клеточные обломки и токсины крови, в результате иммунная система активизируется к борьбе с бактериальными и вирусными инфекциями.

Самая распространенная хроническая вирусная инфекция человека - герпес, в переводе с греческого языка - «ползучий», еще Геродот использовал это название при описании пузырьковых высыпаний на коже, сопровождающихся зудом и лихорадкой. Статистика утверждает, что 90% населения Земли являются носителями герпетической инфекции. Герпетическая инфекция длительно существует в организме преимущественно в латентной форме и проявляется на фоне иммунодефицитных состояний поражениями кожи, слизистых оболочек, глаз, печени и центральной нервной системы.

В 1995 европейскими учеными впервые были опубликованы результаты исследования ферментной терапии в качестве альтернативного лечения герпеса Зостер - вируса ветрянки и опоясывающего лишая. Исследования проводились с группой из 192 пациентов, половина которой получала стандартный противовирусный препарат Ацикловир, а вторая половина - ферментную терапию. В результате исследований был сделан вывод о том, что в целом ферментные препараты показали эффективность, идентичную действию ацикловира. С 1968 года в западных странах вирус герпеса Зостер успешно лечится с помощью ферментов.

Заключение: Ферменты имеют широкий спектр применения и могут быть рекомендованы не только для улучшения пищеварения, при острых и хронических воспалительных процессах в желудочно-кишечном тракте и печени, но и при инфекционных заболеваниях, сосудистой патологии, состояниях до и после оперативных вмешательств. На сегодняшний день проводятся многочисленные исследования, подтверждающие эффективность ферментов в профилактике и оздоровлении при онкозаболеваниях.

компании Nutricare рекомендуется:

Для полноценного усвоения белковой пищи: Папаин, Бромелайн, Протеаза улучшают самочувствие при различных заболеваниях пищеварительного тракта, расщепляют сложные белки до аминокислот, Протеаза также способна разрушать практически любые белки, которые не являются компонентами живых клеток организма - белковые структуры вирусов, бактерий и прочих патогенов;

Для полноценного усвоения жиров: Бромелайн и Липаза выделяются в кишечник, где расщепляют жиры, поступающие с пищей, кроме того, Бромелайн воздействует на молекулы жировой ткани, не позволяя им связываться между собой и откладываться в жировое депо и участвует в расщеплении жиров, что делает его незаменимым при лечении ожирения;

Для полноценного усвоения углеводов: Амилаза участвует в переваривании углеводов пищи, разлагает сложные углеводы - крахмал и гликоген, обеспечивает сохранение нормальных показателей сахара крови. В настоящее время доказано, что 86% больных сахарным диабетом имеют недостаточное содержание амилазы в кишечнике;

При заболеваниях желудочно-кишечного тракта(запоры, гастрит, колит, язвенная болезнь желудка, глистные инвазии): Ферментный комплекс необходим для восстановления пищеварения при ферментной недостаточности, дисбактериозе, диспепсии и практически при всех заболеваниях органов пищеварения.

Глава IV .3.

Ферменты

Обменвеществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО 2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

Свойства ферментов

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которойзависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат ( S ) .

3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры . Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 ° С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 ° С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Активность ферментовзависит также от рН среды . Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продуктазамедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

Химическая природа ферментов. Строение фермента. Активный и аллостерический центры

Все ферменты это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких млн Да. По химическому строению различают простые ферменты (состоят только из АК) и сложные ферменты (имеют небелковую часть или простетическую группу). Белковая часть носит название – апофермент, а небелковая, если она связана ковалентно с апоферментом, то называется кофермент, а если связь нековалентная (ионная, водородная) – кофактор . Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

В роли кофактора обычно выступают неорганические вещества- ионы цинка, меди, калия, магния, кальция, железа, молибдена.

Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ , УМФ , и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В 1 ), ФМН – из рибофлавина (В 2 ), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В 3 ), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы.

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром . Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.

В активном центре различают две зоны: центр связывания , ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр , отвечающий за химическое превращение субстрата. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие АК, как Сер, Цис, Гис, Тир, Лиз. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Механизм действия ферментов

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов.

1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр.

2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты.

3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается).

Виды каталитических реакций:

А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б

А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е

АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е,где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции.

Ферментативные эффекторы - вещества, изменяющие скорость ферментативного катализа и регулирующие за счет этого метаболизм. Среди них различают ингибиторы - замедляющие скорость реакции и активаторы - ускоряющие ферментативную реакцию.

В зависимости от механизма торможения реакции различают конкурентные и неконкурентные ингибиторы. Строение молекулы конкурентного ингибитора сходно со структурой субстрата и совпадает с поверхностью активного центра как ключ с замком (или почти совпадает). Степень этого сходства может даже быть выше чем с субстратом.

Если А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б, тоИ+Е = ИЕ ¹

Концентрация способного к катализу фермента при этом снижается и скорость образование продуктов реакции резко падает (рис. 4.3.2.).

В качестве конкурентных ингибиторов выступает большое число химических веществ эндогенного и экзогенного происхождения (т.е. образующихся в организме и поступающих извне – ксенобиотики, соответственно). Эндогенные вещества являются регуляторами метаболизма и называются антиметаболитами. Многие из них используют при лечении онкологических и микробных заболеваний, тк. они ингибируют ключевые метаболичекие реакции микроорганизмов (сульфаниламиды) и опухолевых клеток. Но при избытке субстрата и малой концентрации конкурентного ингибитора его действие отменяется.

Второй вид ингибиторов - неконкурентные. Они взаимодействую с ферментом вне активного центра и избыток субстрата не влияет на их ингибирующую способность, как в случае с конкурентными ингибиторами. Эти ингибиторы взаимодействуют или с определенными группами фермента (тяжелые металлы связываются с тиоловыми группами Цис) или чаще всего регуляторным центром, что снижает связывающую способность активного центра. Собственно процесс ингибирования - это полное или частичное подавление активности фермента при сохранении его первичной и пространственной структуры.

Различают также обратимое и необратимое ингибирование. Необратимые ингибиторы инактивируют фермент, образуя с его АК или другими компонентами структуры химическую связь. Обычно это ковалентная связь с одним из участков активного центра. Такой комплекс практически недиссоциирует в физиологических условиях. В другом случае ингибитор нарушает конформационную структуру молекулы фермента - вызывает его денатурацию.

Действие обратимых ингибиторов может быть снято при переизбытке субстрата или под действием веществ, изменяющих химическую структуру ингибитора. Конкурентные и неконкурентные ингибиторы относятся в большинстве случаев к обратимым.

Помимо ингибиторов известны еще активаторы ферментативного катализа. Они:

1) защищают молекулу фермента от инактивирующих воздействий,

2) образуют с субстратом комплекс, который более активно связывается с активным центром Ф,

3) взаимодействуя с ферментом, имеющим четвертичную структуру, разъединяют его субъединицы и тем самым открывают доступ субстрату к активному центру.

Распределение ферментов в организме

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза - простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах.

В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма.

Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Часто в виде проферментов образуются протеолитические ферменты (расщепляющие белки). Затем под воздействием рН или других ферментов и субстратов происходит их химическая модификация и активный центр становится доступным для субстратов.

Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию.

Номенклатура и классификация ферментов

Название фермента формируется из следующих частей:

1. название субстрата с которым он взаимодействует

2. характер катализируемой реакции

3. наименование класса ферментов (но это необязательно)

4. суффикс -аза-

пируват - декарбоксил - аза,сукцинат - дегидроген - аза

Посколькууже известно порядка 3 тыс. ферментов их необходимо классифицировать. В настоящее время принята международная классификация ферментов, в основу которой положен тип катализируемой реакции. Выделяют 6 классов, которые в свою очередь делятся на ряд подклассов (в данной книге представлены только выборочно):

1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Делятся на 17 подклассов. Все ферменты содержат небелковую часть в виде гема или производных витаминов В 2 , В 5 . Субстрат, подвергающийся окислению выступает как донор водорода.

1.1. Дегидрогеназы отщепляют от одного субстрата водород и переносят на другие субстраты. Коферменты НАД, НАДФ, ФАД, ФМН. Они акцептируют на себе отщепленный ферментом водород превращаясь при этом в восстановленную форму (НАДН, НАДФН, ФАДН) и переносят к другому фермент-субстратному комплексу, где его и отдают.

1.2. Оксидазы - катализирует перенос водорода на кислород с образованием воды или Н 2 О 2 . Ф. Цитохромокисдаза дыхательной цепи.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Монооксидазы - цитохром Р450 . По своему строению одновременно гемо- и флавопротеид. Он гидроксилирует липофильные ксенобиотики (по вышеописанному механизму).

1.4. Пероксидазы и каталазы - катализируют разложение перекисиводорода, которая образуется в ходе метаболических реакций.

1.5. Оксигеназы - катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

2. Трансферазы - катализируют перенос различных радикалов от молекулы донора к молекуле акцептору.

Аа + Е + В = Еа + А + В = Е + Ва + А

2.1. Метилтрансферазы (СН 3 -).

2.2.Карбоксил- и карбамоилтрансферазы.

2.2. Ацилтрансферазы – Кофермент А (перенос ацильной группы - R -С=О).

Пример: синтез нейромедиатора ацетилхолина (см.главу "Обмен белков").

2.3. Гексозилтрансферазы- катализируют перенос гликозильных остатков.

Пример: отщепление молекулы глюкозы от гликогена под действием фосфорилазы .

2.4. Аминотрансферазы - перенос аминогрупп

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - NH 3 - R 2 = R 1 - CH - NH 3 - R 2 + R 1- CO - R 2

Играют важную роль в превращении АК. Общим коферментом являнтся пиридоксальфосфат.

Пример: аланинаминотрансфераза (АлАТ): пируват + глутамат = аланин + альфа-кетоглутарат (см.главу "Обмен белков").

2.5. Фосфотрансфереза (киназа) - катализируют перенос остатка фосфорной кислоты. В большинстве случает донором фосфата является АТФ. В процессе расщепления глюкозы в основном принимают участие ферменты этого класса.

Пример: Гексо (глюко)киназа .

3. Гидролазы - катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление веществ с присоединением по месту разрыва связи воды. К этому классу относятся преимущественно пищеварительные ферменты, они однокомпонентные (не содержат небелковой части)

R1-R2 +H 2 O = R1H + R2OH

3.1. Эстеразы - расщепляют эфирные связи. Это большой подкласс ферментов, катализирующих гидролиз тиоловых эфиров, фосфоэфиров.
Пример: NH 2 ).

Пример: аргиназа (цикл мочевины).

4.Лиазы - катализируют реакции расщепления молекул без присоединения воды. Эти ферменты имеют небелковую часть в виде тиаминпирофосфата (В 1) и пиридоксальфосфата (В 6).

4.1. Лиазы связи С-С. Их обычно называют декарбоксилазами.

Пример: пируватдекарбоксилаза .

5.Изомеразы - катализируют реакции изомеризации.

Пример: фосфопентозоизомераза, пентозофосфатизомераза (ферменты неокислительной ветви пентозофосфатного пути).

6.Лигазы катализируют реакции синтеза более сложных веществ из простых. Такие реакции идут с затратой энергии АТФ. К названию таких ферментов прибавляют "синтетаза".

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV .3.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Филиппович Ю. Б., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии // М.: Просвящение, 1982, 311с.;

4. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

Организм человека состоит из огромного числа живых клеток. Клетка считается единицей живого организма, она состоит из структурных тел, между которыми протекают биохимические реакции. Важным компонентом, который контролирует проведение химических процессов, являются ферменты.

Роль ферментов в организме

Фермент представляет собой белок, который ускоряет протекание химических реакций, главным образом он служит активатором расщепления и образования новых веществ в организме.

Ферменты служат катализаторами биохимических реакций. Они значительно ускоряют процесс жизнедеятельности. Контролируют процессы расщепления, синтеза, обмена веществ, дыхания, кровообращения, без них не проходят реакции по сокращению мышц и проведению нервных импульсов. Каждый структурный элемент содержит свой уникальный набор ферментов, и при исключении или снижении содержания одного фермента происходят значительные изменения в организме, ведущие к появлению патологий.

Классификация ферментов

В зависимости от строения, выделяют две группы ферментов.

• Простые ферменты имеют белковую природу. Они вырабатываются организмом.
• Сложные ферменты, состоящие из белкового компонента и небелкового основания. Небелковые компоненты не синтезируются в теле человека и поступают к нам вместе с питательными веществами, они называются коферментами. К веществам небелковой природы, входящим в состав ферментов, относятся витамины группы В, витамин С, некоторые микроэлементы.

Ферменты классифицируют по выполняемым функциям и типу катализируемых реакций.

По функциям ферменты подразделяют на:

1. Пищеварительные, отвечают за процессы расщепления питательных веществ, находятся главным образом в слюне, слизистых оболочках, поджелудочной железе и желудке. Известны такие ферменты как:
   • амилаза, она расщепляет сложные сахара (крахмал) до простых, сахарозы и мальтозы, которые затем могут участвовать в процессах жизнедеятельности организма;
   • липаза участвует в гидролизе жирных кислот, разбивает жиры до компонентов, усваиваемых организмом;
   • протеазы регулируют расщепление белков до аминокислот.
2. Метаболические ферменты контролируют процессы обмена веществ на клеточном уровне, участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, синтезе белка. К ним относятся: аденилатциклазы (регулируют энергетический обмен), протеинкиназы и протеиндефосфотаза (участвуют в процессе фосфорилирования и дефосфорилирования).
3. Защитные участвуют в реакциях противостояния организма вредным бактериям и вирусам. Важным ферментом является лизоцим, он расщепляет оболочки вредоносных бактерий и активирует ряд иммунных реакций, которые защищают организм от воспалительных реакций.

По типу реакций ферменты подразделяются на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы. Многочисленная группа ферментов, которая участвует в окислительно-восстановительных реакциях.
2. Трансферазы. Эти ферменты отвечают за перенос атомных групп, и участвуют в расщеплении и синтезе белков.
3. Гидролазы, расщепляют связи и способствуют молекулам воды встраиваться в состав веществ организма.
4. Изомеразы, катализируют реакции, при которых в реакцию вступает одно вещество и образуется одно вещество, которое в последующем участвует в процессе жизнедеятельности. Таким образом изомеразы служат преобразователями различных веществ.
5. Лиазы участвуют в реакциях, при которых образуются вещества метаболизма и вода.
6. Лигазы, обеспечивают образование сложных веществ из более простых. Участвуют в синтезе аминокислот, углеводов, белков.

Почему возникает и чем опасен дефицит ферментов

При недостатке ферментов начинаются сбои в общей системе организма, которые ведут к серьезным заболеваниям. Для поддержания оптимального баланса ферментов в организме необходимо сбалансировать свое питание, так как эти вещества синтезируются из элементов, которые мы употребляем в пищу. Поэтому очень важно обеспечить поступление микроэлементов, витаминов, полезных углеводов, белков. Они главным образом находятся в свежих фруктах, овощах, нежирном мясе, субпродуктах и рыбе, приготовленных на пару или запечённых.

Скудный рацион, употребление алкоголя, фастфуда, энергетических и синтетических напитков, а также пищи, содержащей большое количество красителей и усилителей вкуса, отрицательно сказываются на работе поджелудочной железы. Именно она синтезирует ферменты, отвечающие за расщепление и преобразование питательных веществ. Сбои работы ферментативной активности поджелудочной железы приводят к

Экология здоровья: Каждый день мы употребляем определенное количество ратительной и животной пищи для того, чтобы усвоить из нее лишь мельчайшие частицы минералов, витаминов, клетчатки, строительных блоков для построения белков - аминокислот, и энергии. Это принципиально важно.

Каждый день мы употребляем определенное количество ратительной и животной пищи для того, чтобы усвоить из нее лишь мельчайшие частицы минералов, витаминов, клетчатки, строительных блоков для построения белков - аминокислот, и энергии. Это принципиально важно.

Если мы съедаем кусок мяса, то мы должны понимать, что прежде чем взять из него всю энергию, витамины, минералы и аминокислоты, мы должны будем этот кусок переработать, усвоить, привести в состояние, которое доступно нашему организму для усваивания. Эту роль в нашем организме выполняют ферменты.

Ферменты (энзимы) - это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме.Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей.

Наиболее важной функцией ферментов является ускорение и запуск биохимических реакций в организме, многие, если не большинство, из которых, идут только в присутствии соответствующих энзимов. Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. В связи с этим в организме существует огромное количество энзимов - более 3000, которые делятся на 7 групп.

В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, ферменты выполняют различные функции.

Чаще всего их подразделяют на три основные группы: пищевые ферменты, пищеварительные ферменты и метаболические ферменты.

Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток. Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза расщепляет углеводы и находятся в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток. Каждый орган или ткань организма имеет свою сеть ферментов.

Пищевые ферменты содержатся (должны содержаться) в продуктах питания. Некоторые виды пищевых продуктов содержат ферменты – это так называемая «живая еда». К сожалению, ферменты очень чувствительны к высокой температуре и легко разрушаются при нагревании. Для того, чтобы организм получил дополнительное количество ферментов, следует или есть продукты, содержащие их, в сыром виде.

Ферментами богаты продукты растительного происхождения: авокадо, папайя, ананасы, бананы, манго, ростки.

«Живая еда» обязательно содержит в себе вещества (ферменты), которые позволят этой еде самой разложиться на простые составляющие этой еды: белки до аминокислот, жиры до жирных кислот, сложные сахара до простых сахаров.

Но если «живую еду» обработать термически (варить, жарить, кипятить) или добавить к такой еде консерванты, то она превращается в «мертвую пищу». Эту пищу наш организм вынужден «переваривать» используя свои пищеварительные ферменты (энзимы), а для этого организм будет тратить много энергии и элементов питания для их синтеза (слюна, желудочный сок, ферменты поджелудочной железы и т.д.).

Если организм в состоянии выработать весь спектр пищеварительных ферментов, то процесс пищеварения идет нормально. А если не может (состояние ферментопатии), то в организм попадают и там накапливаются (в виде шлаков и отложений) недопереваренные вещества.

Если организм больше не в состоянии вырабатывать собственные ферменты в нужных объемах, т.е. вариант - принимать пищеварительные ферменты животного происхождения (таких препаратов большинство в аптеках). Но при этом нужно помнить, что ферменты животного происхождения наш организм идентифицирует как собственные, и постепенно прекращает их выработку (зачем самому трудится если секрет поступает).

При этом теряется способность вырабатывать секрет самостоятельно, в нужном объеме и в нужный момент. Орган, ответственный за выработку секрета (фермента, инсулина, гормона и т.д.), становится функционально не способным.

Тогда без поступления секрета из вне, организм не сможет правильно функционировать. Так человек может выработать зависимость от принимаемого продукта. И будет вынужден его принимать постоянно.

Некоторые болезни, связанные с дефицитом ферментов.

Д-р Д.Галтон }